La Organización Mundial de la Salud (OMS) señala que a escala mundial hay entre 130 y 150 millones de personas con hepatitis C (VHC) crónica y cada año mueren 700.000 por problemas hepáticos y cáncer derivados de esta enfermedad, para la que no hay vacuna, pese a los esfuerzos de los expertos por desarrollar una.
La vacuna para la hepatitis C es una gran necesidad
Aunque recientemente se han desarrollado fármacos antivirales de gran alcance contra el VHC, sus costos extremadamente elevados están muy por encima del alcance de la gran mayoría de las personas que viven con esta infección.
Por otra parte, el tratamiento antiviral por lo general llega demasiado tarde para prevenir el daño hepático, ya que en la mayoría de los casos esta infección es asintomática y se diagnostica en etapas avanzadas. La infección por el VHC es notoria por su capacidad de arder en silencio, no produciendo síntomas obvios hasta que pasan décadas.
Estudios previos han demostrado que el sitio de unión al receptor del VHC adopta un estrecho rango de conformaciones (formas) cuando están unidos por anticuerpos neutralizantes del virus. Una vacuna que produjera altos niveles de anticuerpos contra sólo estas conformaciones clave proporcionaría en principio una protección eficaz. Pero este estudio sugiere que la proteína E2 utilizada en vacunas candidatas, muestra otras conformaciones de sitio de unión, y por lo tanto, provoca anticuerpos que en su mayoría no hacen nada para detener el virus real.
Recientemente, un grupo de científicos del Instituto de Investigación Scripps (TSRI) realizaron un estudio publicado en la “Academia Nacional de Ciencias”. Ellos descubrieron por qué resultaba tan difícil producirla.
El primer paso fue realizar un mapa molecular de la estructura de la proteína E2, que envuelve el virus y también del receptor donde se une a las células hepáticas, conocido como CD81bs. Este último es determinante en cuanto a la habilidad de la hepatitis para infectar a la célula huésped, pero también ha demostrado ser muy accesible para los anticuerpos y por ello los expertos se habían centrado en él para desarrollar vacunas.
El problema que descubrieron los científicos del TSRI, liderados por Mansun Law, es que la proteína E2, en particular en la sección del receptor, es extremadamente flexible y presenta una amplia variedad de formas al sistema inmune que los anticuerpos no pueden neutralizar. Debido a esta flexibilidad, utilizar esta proteína en las vacunas puede que no sea el mejor camino, explican en el estudio; quizás sea posible diseñar una versión que sea menos flexible para obtener una mejor respuesta en el sitio adecuado y no tantas respuestas fuera de objetivo”.
Los investigadores planean seguir estudiando E2 y su sitio de unión a los receptores ya que se presentan en la superficie del virus real. También planean diseñar una nueva versión de E2 o incluso una proteína de andamio completamente diferente, en la que el sitio de unión al receptor se estabiliza en conformaciones que producirán anticuerpos neutralizantes de virus.